近日，中国农业科学院农产品加工研究所肉品科学与营养工程创新团队解析了磷酸化和乙酰化修饰调控丙酮酸激酶功能的作用机制。相关研究成果发表在食品领域Top期刊《Journal of Agricultural and Food Chemistry》（IF：6.1）上。加工所2020级中比联合培养博士生任驰为论文第一作者，张德权研究员为通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金重点项目（32030086）的支持。
丙酮酸激酶是糖酵解过程中重要的限速酶之一，其活性是影响肉品质的关键因素。团队前期研究表明，丙酮酸激酶具有糖酵解酶和蛋白激酶的双重功能，蛋白质磷酸化和乙酰化修饰调控丙酮酸激酶作为糖酵解酶发挥功能的机制已较为清晰，但蛋白质磷酸化和乙酰化修饰是否可以调控丙酮酸激酶双重功能间的转变尚不清楚。
科研人员采用大肠杆菌重组表达系统构建了4个丙酮酸激酶突变体，分别突变了前期研究鉴定到的丙酮酸激酶丝氨酸99位点和赖氨酸137位点（PKM_S99D, PKM_S99A, PKM_K137Q, PKM_K137R），通过分析丙酮酸激酶点突变前后的糖酵解酶活性、蛋白激酶活性及结构变化，明确蛋白质磷酸化和乙酰化修饰对丙酮酸激酶功能的影响。结果表明，丙酮酸激酶赖氨酸137位点乙酰化通过降低其与磷酸烯醇式间的亲和力，抑制丙酮酸激酶的糖酵解酶活性；丙酮酸激酶赖氨酸137位点去乙酰化通过降低其与底物蛋白间的亲和力，抑制丙酮酸激酶的蛋白激酶活性。与丙酮酸激酶赖氨酸137位点相比，丙酮酸激酶丝氨酸99位点发生磷酸化/去磷酸化修饰对丙酮酸激酶功能发挥影响较小。
以上研究明确了调控丙酮酸激酶功能的重要位点，为研发生鲜肉精准减损保鲜技术提供了重要理论依据。
原文链接：https://doi.org/10.1021/acs.jafc.4c00082
