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Food Hydrocoll.:pH改变诱导的大豆11S蛋白和7S蛋白与EGCG的相互作用

放大字体  缩小字体 发布日期:2020-07-08
核心提示:大豆蛋白是一种优质的植物蛋白来源,其两种重要组分11S蛋白(glycinin)和7S蛋白(β-conglycinin)由于在氨基酸组成和结构上的差异,具备不同的功能特性和营养特性。
   大豆蛋白是一种优质的植物蛋白来源,其两种重要组分11S蛋白(glycinin)和7S蛋白(β-conglycinin)由于在氨基酸组成和结构上的差异,具备不同的功能特性和营养特性。
 
  近年来,随着对功能性复合食品体系的需求增加,不同蛋白质与多酚之间的相互作用机制受到了越来越多的关注,这种特殊的相互作用已被应用于食品加工。然而,在食品加工过程中,pH对蛋白质的理化性质有显着影响。已有研究表明,蛋白质与多酚之间的相互作用在很大程度上取决于环境pH。目前,不同pH条件下大豆蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin-3-gallate, EGCG)的相互作用机制尚不清楚。
 
  为探究不同pH条件下大豆11S蛋白(glycinin)和7S蛋白(β-conglycinin)与EGCG相互作用机制,西南大学食品科学学院的Yang Yaxuan, Wang Qiming, Ming Jian*等人以大豆蛋白和EGCG为原料,研究不同pH条件下大豆11S蛋白、7S蛋白与EGCG的相互作用。
 
  结果表明:11S和7S与EGCG的相互作用在很大程度上受pH影响。在pH7.0条件下11S、7S蛋白与EGCG的结合亲和力最强,与11S相比,7S对EGCG具有更强的亲和力。通过多光谱技术和分子对接进一步确定了11S-EGCG和7S-EGCG配合物的相互作用机理和复合物结构。结果显示,EGCG在不同的pH水平下改变色氨酸、酪氨酸的微环境以及影响C-H弯曲振动。不同pH条件下EGCG能11S和7S蛋白的二级结构,表现为在pH7.0条件下α-螺旋结构减少,β折叠结构增加,在pH5条件下,α螺旋结构增加。EGCG的加入,使11S和7S呈现出更致密的微观结构。11S和7S与EGCG的相互作用主要作用力为静电相互作用、氢键和疏水相互作用,其中以氢键为主。
 
  这些结果对于开发11S-EGCG和7S-EGCG复合物作为食品工业中生物活性食品添加剂奠定了理论基础。本论文得到国家重点研发计划2016YFD0400203的支持。
 
 
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