东北农业大学食品学院的张安琪、王玉莹、王喜波*等人以牛乳为原料，通过纳米粒度分析仪、扫描电子显微镜及透射电子显微镜分别对3 种巴氏杀菌处理酪蛋白的微观结构和凝聚性质进行研究，探究超巴氏杀菌对酪蛋白结构的影响，为生产营养价值高并且保质期长的乳制品提供理论参考。
1、热处理对酪蛋白粒径分布的影响
对照组、65 ℃ 30 min和72 ℃ 15 s处理后酪蛋白胶束的粒径分布区间主要为1～100 μm，两种常用巴氏杀菌处理后，其粒径无明显变化，因为酪蛋白在70 ℃以下较稳定。121 ℃ 5 s处理后酪蛋白胶束的粒径区间向右移动，粒径明显增加。
对照组酪蛋白平均粒径为7.27 μm，与对照组相比，65 ℃ 30 min处理的样品平均粒径（6.19 μm）略有减小，但差异不显着（P＞0.05），这是因为酪蛋白胶束表面的κ-酪蛋白单体发生解离；72 ℃ 15 s处理的样品平均粒径（8.91 μm）略有增加（P＞0.05），是因为随着温度的升高，酪蛋白自身凝聚程度大于解离程度，所以粒径逐渐增加；而121 ℃ 5 s处理的样品平均粒径（88.98 μm）显着增加（P＜0.05）。
2、热处理对酪蛋白凝聚性质的影响
酪蛋白溶液的pH值为8.0，常温透射电子显微镜放大10 000 倍，可以观察到纳米级的结构。未经过热处理的酪蛋白胶束的体积较小，是因为未经过热处理的牛乳提取酪蛋白后几乎不含乳清蛋白。65 ℃ 30 min 处理的样品结构更为松散，可能是酪蛋白表面的单体还在离解。72 ℃15 s处理后的样品，溶液中的酪蛋白相互缔结、叠加在一起，凝聚成圆形或椭圆形的胶束，形成一个巨大的网络。
3、热处理对酪蛋白微观结构的影响
与对照组相比，65 ℃ 30 min处理的样品表现出更不规则、更无序的碎片结构，这可能是因为低温长时间的热处理会使酪蛋白胶束发生解离，并且随着加热时间的延长，解离程度会越来越大，部分酪蛋白的解离会使蛋白变得更加细碎，大小不一。
4、热处理对酪蛋白热力学性质的影响
被测蛋白质的变性温度越高，说明其蛋白结构越稳定；热焓（吸热峰面积）越大，说明样品蛋白质的变性程度越低。4 个样品均表现为不同的变性温度和变性焓，可能是因为热处理对酪蛋白各个单体及酪蛋白与乳清蛋白结合物的影响不同，从而导致整个酪蛋白体系的热稳定性不同。
被测蛋白质的变性温度越高，说明其蛋白结构越稳定；热焓（吸热峰面积）越大，说明样品蛋白质的变性程度越低。4 个样品均表现为不同的变性温度和变性焓，可能是因为热处理对酪蛋白各个单体及酪蛋白与乳清蛋白结合物的影响不同，从而导致整个酪蛋白体系的热稳定性不同。
结 论
结果表明，超巴氏杀菌方法处理的酪蛋白，其胶束结构发生变化，使其发生大面积的凝聚、交联，粒径明显增加。巴氏杀菌处理会增加牛乳酪蛋白的稳定性，但超巴氏杀菌处理牛乳会破坏部分酪蛋白胶束原有的形态，使其发生凝聚交联。超巴氏杀菌方法处理后的酪蛋白热稳定性高于对照组，酪蛋白变性程度低于两种常用的巴氏杀菌方法，且其热处理时间短，可以提高生产效率。同时，热处理后酪蛋白结构更为无序，其稳定性会提高，从而延长保质期。
