蛋白质与淀粉多糖之间的相互作用形成的混合凝胶，赋予共混体系一些独特的性质，使得淀粉-蛋白共混体系不仅可以改善蛋白的流变学特性，而且对改进肉制品的硬度、弹性和出品率也有着紧密的作用。目前对不同变性淀粉-蛋白复合物热诱导凝胶的流变性、水分迁移情况以及淀粉与蛋白相互作用机制的基础研究不透彻。
安徽农业大学茶与食品科技学院的吴香、杜先锋*和肉品加工与质量控制国家重点实验室、江苏雨润肉食品有限公司的李新福、徐宝才*等人通过将不同变性淀粉添加到肌原纤维蛋白中（以玉米原淀粉为对照），通过对流变特性、质构特性、持水性和水分迁移等指标变化规律的分析，阐释淀粉对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响机理，为玉米变性淀粉和木薯变性淀粉在肉制品中的进一步应用提供理论依据。
1. 淀粉对肌原纤维蛋白流变特性的影响
通过测定试样G’和tanδ反映凝胶体的黏弹性变化，能反映蛋白结构解折叠和聚集的不同阶段及凝胶性能的强弱。由图1A可知，各实验组均在40～55 ℃之间，混合样的G’逐步上升，在55～60 ℃间G’开始下降，在65 ℃后G’再次上升。与CK（40 ℃）相比，NCS、ADP、ADA和SA混合样分别于42、43、44 ℃和46 ℃时G’开始上升，且G’于53 ℃左右达到峰值，G’分别为173、220、225 Pa和200 Pa。与CK组相比，淀粉的加入可延迟肌原纤维蛋白的变性温度，添加变性淀粉比NCS的变性温度延迟1～4 ℃，这说明淀粉的添加延缓了蛋白质分子变性，增强了蛋白在受热过程中的热稳定性。在40 ℃左右时G’的增大来自于肌球蛋白头部的接合，肌球蛋白尾部会随着温度的升高逐渐展开，导致肌球蛋白的头部结合瓦解，致使G’下降；在温度超过60 ℃后，随着蛋白的变性伴随着淀粉的糊化，二硫键的形成促进凝胶网络交联，使得G’持续增加。
tanδ值大于1时，表明样品的黏性大于弹性，为黏性流体；小于1时，表明样品的弹性大于黏性，为溶胶或凝胶。由图1B可以看出，tanδ始终小于1，并且在30～45 ℃间呈上升趋势，45～47 ℃略微平衡的状态，从47 ℃之后逐步开始下降，55 ℃之后持续上升，在60 ℃达到最高。说明添加淀粉的肌原纤维蛋白在45 ℃之前随着温度的升高蛋白结构膨胀呈现出黏性溶胶的状态，在45～47 ℃开始从溶胶向凝胶转变，在47 ℃之后二硫键交联加速弹性网络的形成使得tanδ下降，当温度升高至55 ℃，蛋白尾部的展开使得tanδ再次上升。
从图1C～F可知，淀粉添加量对肌原纤维蛋白G’的总体变化趋势影响不显着，均呈现先上升后下降再上升的趋势。G’随淀粉添加量增加而增大，其中NCS添加量为8%，ADP、ADA和SA添加量为12%时蛋白质变性时G’达到最高且添加变性淀粉的G’高于原淀粉，但在 50～55 ℃淀粉添加量超过8%时蛋白变性G’峰值差异性不显着（P＞0.05），说明变性淀粉添加量小于10%对肌原纤维蛋白流变特性有促进作用。
2. 淀粉对肌原纤维蛋白凝胶强度的影响
由图2 可知，C K 组（0%）肌原纤维蛋白的凝胶强度显着低于添加淀粉的肌原纤维蛋白凝胶强度 （P＜0.05）。添加6%～12%的NCS对肌原纤维蛋白的凝胶强度影响不显着（P＞0.05）；添加ADP、ADA和SA对淀粉-蛋白复合物的凝胶强度均呈现先增大后减小的趋势，ADP、ADA和SA均在添加8%时凝胶强度最高，但3 种变性淀粉的添加量对凝胶强度的增加程度有所差异（ADA＞ADP＞SA＞NCS），其中添加8%的ADA的凝胶强度达193.90 g。这表明淀粉种类和添加量对淀粉-蛋白复合物凝胶强度有直接影响，添加0%～8%变性淀粉对其凝胶强度有促进作用。根据之前的研究结果ADA、SA和ADP糊化温度显着低于原淀粉，其中ADA糊化温度最低，其混合物凝胶强度显着高于其他组。另外，变性淀粉与肌原纤维蛋白中的一些反应基团，如—NH2、—OH和—SH相互作用，参与蛋白质内的交联反应，并与其他生物分子群体相互作用，起到很好的胶黏作用，使得淀粉-蛋白复合物在外界压力下不会轻易破裂。
淀粉对于复合凝胶的充填效应与温度和淀粉颗粒大小有显着的相关性，淀粉颗粒越大，形成凝胶温度与淀粉糊化温度越接近，淀粉对凝胶的支撑效应越好，从而复合凝胶的强度越大。另外，随着添加量的增加，淀粉糊化需要吸收更多的水分，而肌原纤维蛋白体系中可利用的游离水分减少，淀粉不能充分糊化，导致凝胶强度降低。所以添加适量的淀粉可对淀粉-肌原纤维蛋白体系的凝胶强度起到促进作用，而当变性淀粉添加量大于8%时，过多的淀粉存在则会阻碍肌原纤维蛋白自身凝胶的形成，从而降低了整个体系的凝胶强度。
3. 淀粉对肌原纤维蛋白保水性的影响
结果显示，复合凝胶保水性随着淀粉添加量的增大呈先增大后平缓的趋势；淀粉添加量为4%时，SA与ADA保水性显着高于NCS（P＜0.05）；淀粉添加量达8%时淀粉-蛋白复合物保水性趋于稳定（P＞0.05），变性淀粉保水性比NCS的保水性高约15%～18%（P＜0.05）。结果表明，添加淀粉可显着提高肌原纤维蛋白的保水性，添加变性淀粉对保水性增强作用更佳，但淀粉添加量过高对肌原纤维蛋白保水性无显着促进作用，这与凝胶强度结果一致。添加量越大，蛋白变性后可供淀粉颗粒糊化吸收的水分减少，从而导致添加量越大，保水性无显着差异。另外，变性淀粉的糊化温度较原淀粉低，且淀粉结构显着不同，经升温加热后形成的淀粉-蛋白复合物结构也存在差异，从而导致水分子进入结构内部的难易程度不同，造成保水性不同。
4. 淀粉种类对肌原纤维蛋白水分迁移的影响
如图4所示，T2弛豫时间反映水分的自由度，各状态下水分的结合状态和自由移动程度。从图4A可以看出，CK组T23（自由水）含量显着高于淀粉组，T23对应的水流动性较大，是位于高度组织化蛋白质结构内部的水以及存在于细胞间隙中能自由流动的水。添加淀粉后T22向慢弛豫时间上移动，弛豫速度降低，峰面积百分数逐渐增加；添加NCS的T22弛豫时间比添加变性淀粉弛豫时间长，但峰面积显着低于变性淀粉，添加ADA和SA的肌原纤维蛋白T22差异性不显着。
从图4B～E可以看出，淀粉添加量对肌原纤维蛋白水分迁移影响显着，随着添加量增加，ADP和ADA的T22值呈逐渐增大的趋势，在添加量为12%时达到最大值；而NCS和SA呈先增大后减小再增大的趋势，NCS和SA分别在添加量为12%和10%时达到最大值。T22峰面积随着添加量的增加而增大，说明自由水向不易流动水迁移，使得复合凝胶保水性提高。另外，弛豫时间受淀粉种类及添加量的作用影响较大，与NCS相比，添加变性淀粉可显着降低淀粉-蛋白复合物中水分的T2弛豫时间，ADA和SA的T2弛豫时间比ADP降低的更为显着。经加热后蛋白质聚集会降低水质子的弛豫时间，偶极子之间的相互作用会变弱，从而生物大分子阻碍了水分子的移动。
结 论
淀粉种类及添加量对肌原纤维蛋白的流变特性、凝胶强度、保水性和水分分布状态有显着影响。添加变性淀粉可显着提高肌原纤维蛋白变性的G’，可延迟肌原纤维蛋白变性温度1～4 ℃，添加ADA蛋白变性温度延长最大。添加小于10%的变性淀粉可显着提高淀粉-蛋白复合物的凝胶强度，原淀粉的添加量对肌原纤维蛋白的凝胶强度影响不显着，添加8% ADA的淀粉-蛋白复合物凝胶强度显着高于其他实验组。变性淀粉-蛋白复合物的保水性优于原淀粉，SA-蛋白复合物与ADA-蛋白复合物保水性较好。当淀粉添加量超过6%时，添加量对肌原纤维蛋白的保水性无显着影响。另外，变性淀粉可降低肌原纤维蛋白水分子的弛豫时间和移动性。因为变性淀粉于肌原纤维蛋白中经加热可使蛋白质分子展开、聚集，正负电荷数量增大，形成较多的与周围水分子结合的氢键结合位点，使得多肽链之间的氢键更佳稳定，促进形成更稳定的三维网络结构，肌原纤维蛋白的膨胀，从而保留了更多的水分。
