目前，有关过敏原消化稳定性和致敏机制的研究众多，大部分是以纯化后的过敏原或以单一食物组分作为研究对象，虽然可以为后期研究提供科学数据和理论参考，但与生活中摄入的复杂食品相差较大，很难反映多重加工、复杂食物基质以及食物消化对过敏原的综合影响。因此，来自中国农业大学北京食品营养与人类健康高精尖中心的饶欢、田阳、李玺、薛文通*等人以复杂的焙烤食物模型为对象，综合考察加工、食物组分及消化对小麦和花生过敏原的影响。
1. 体外消化对饼干中蛋白消化稳定性的影响
1.1 口腔-胃消化对饼干中蛋白消化稳定性的影响
在普通饼干的可溶性组分即上清液蛋白中可观察到，未被消化的样品R中，蛋白分子质量分布广泛，且主要集中于45 kDa左右，还有部分分子质量大于100 kDa的蛋白。样品经口腔咀嚼和淀粉酶作用后，大分子蛋白变成相对较小的蛋白，可能是淀粉酶破坏了饼干中的淀粉网状结构，使本来聚合的蛋白解离成独立个体。当咀嚼物进入胃相，胃蛋白酶迅速分解小麦蛋白，随着消化时间的延长，越来越多的小分子质量多肽出现，蛋白分子质量分布范围约为3～20 kDa。在不可溶组分中，小麦蛋白依然保持着完整的结构状态，但其含量也随消化时间延长而减少，可能是被消化成可溶蛋白，转移到上清液中。
大多数蛋白质被迅速消化成较稳定的蛋白降解片段（＜8 kDa），说明小麦蛋白或花生蛋白的消化速率并未互相影响。对比未被消化的食糜，可观察到更多的残留蛋白，如分子质量40 kDa的条带，同时观察到，且条带颜色更深，但无法通过SDS-PAGE方法判断这些条带属于小麦蛋白或是花生蛋白。
1.2 口腔-胃-肠消化对饼干中蛋白消化率的影响
在不可溶组分中，两种饼干在40 kDa左右有蛋白条带，且随消化进行而变少。与普通饼干中沉淀蛋白相比，在花生饼干中出现20 kDa左右的蛋白条带，并且呈降低趋势，说明花生中有部分蛋白在这一阶段被消化分解。
2. 体外消化对饼干中致敏蛋白免疫原性的影响
2.1 体外消化对小麦过敏原免疫原性的影响
小麦过敏原被迅速水解成小分子片段，但仍然可以被抗体识别，G12、0610和R5抗体可以分别检测到20～30、30～65 kDa和25～35 kDa的抗酶解多肽。在消化的开始阶段仍有许多“完整”小麦致敏蛋白存在于不溶组分中，但随着酶解时间延长，它们被降解或溶解于上清液体系中被消化，50 min后基本无清晰条带检出。
2.2 体外消化对花生过敏原免疫原性的影响
在消化后的可溶性组分中发现，未消化的花生饼干R和咀嚼样品C中可检测出Ara h 1和Ara h 3，当与胃蛋白酶接触后迅速被消化。消化0.3 min后已无Ara h 1检出，但38 kDa左右的蛋白仍可以在消化120 min后被Ara h 3抗体检出。Ara h 2/6在消化过程中几乎无降解，说明其对胃蛋白酶具有较强的抵抗力。在不溶性组分中，即使在消化120 min后，也可以检测到Ara h 1和Ara h 3，但无法检测到任何Ara h 2/6。Ara h 2/6是亲水蛋白，在消化过程中被完全释放到水溶液中。
2.3 体外消化对饼干致敏性的影响
对照组对小麦及花生过敏患者的致敏性均最强。当饼干经胃部消化11 min后，其致敏性显着下降。当消化120 min后，致敏性极显着下降，说明随着消化时间延长，致敏蛋白含量下降或其致敏能力下降，致使饼干的致敏性减弱。
结 论
小麦和花生蛋白均可被胃蛋白酶迅速水解，醇溶蛋白、谷蛋白等致敏原被降解成低分子质量多肽；可溶性蛋白中花生过敏原Ara h 1和Ara h 3基本消失，Ara h 2/6耐受胃肠消化；酶联免疫吸附测定结果显示，消化后饼干中过敏原的致敏性降低。综合以上结果表明，饼干模型的消化性质基本不受焙烤加工和其他基质的影响，免疫原性因致敏原被消化而降低。
