肌肉中，肌动蛋白和肌球蛋白可结合形成肌动球蛋白，此时肌原纤维粗丝（肌球蛋白）和细丝（肌动蛋白）紧密结合，肌肉收缩，肉质变硬、嫩度变差。超声波嫩化技术是90年代初提出的一种全新嫩化技术，近年来的研究表明超声处理对肌肉嫩度有显着的改善效果。超声波的“空化效应”和“机械作用”使肉受迫振动，破坏肌肉结构，改变肌肉蛋白质间的连接键，从而改善肉品品质。但是，关于超声处理是否通过改变肌动球蛋白的结构性质进而影响肌肉嫩度仍需进一步探索。来自江苏省农业科学院农产品加工研究所的张坤、邹烨*和王道营*等人通过分析鹅胸肉超声处理后提取的肌动球蛋白的理化及生化特性，研究超声处理对鹅胸肉肌动球蛋白的影响，以期为探究鹅肉嫩化机理提供理论依据。
1. 肌动球蛋白紫外光谱的变化分析
超声组与对照组的最大吸收峰均在波长280 nm左右，但吸收峰的位置和强度均有所改变。超声组较对照组有明显的增色效应，且吸收峰略向短波长方向移动，有蓝移趋势。
2. 肌动球蛋白内源荧光光谱变化分析
肌动球蛋白在335 nm波长左右有一个强荧光发射峰，不同处理方式和放置时间的肌动球蛋白荧光发射峰位置变化不大，但荧光强度有明显变化。超声组肌动球蛋白的荧光强度明显高于对照组，且随着放置时间的延长，对照组和超声组的荧光最大发射峰均有较小程度的红移。蛋白质因分子间作用力结合会引起荧光强度降低，即静态荧光猝灭，对照组较超声组有荧光猝灭现象，可能是由于肌动蛋白和肌球蛋白结合引起的。而超声组放置0～6 h内源荧光强度最大，此时鹅胸肉中肌动球蛋白含量较低。另外，随着放置时间的延长荧光发射峰出现较小程度的红移现象，说明放置过程中肌肉中色氨酸或酪氨酸周围其他氨基酸的空间排布和相互作用发生了细微变化，从而引起蛋白质极性和肌动球蛋白分子的构象发生变化。
3. 肌动球蛋白FTIR光谱变化分析
不同处理方式及放置时间的肌动球蛋白的FTIR图谱在图形上十分相似，但相互之间仍有差别。由于酰胺I带峰强最强，且对研究蛋白质二级结构最有价值，因此主要通过分析酰胺I带研究超声处理对肌动球蛋白分子的影响。对照组酰胺I带峰强高于超声组，且峰位置蓝移。造成峰强变化的原因之一是蛋白质的构象变化，这是氢键和诱导效应的共同影响造成的，结合紫外光谱分析和内源荧光光谱分析结果，超声处理和放置时间能够影响肌动球蛋白分子的构象变化，对分子间空间排布和相互作用也有一定改变。
4. 肌动球蛋白ATPase活力变化分析
对照组肌动球蛋白放置0～6 h ATPase活力显着升高（P＜0.05），放置6～48 h则开始降低。同时，对照组ATPase活力显着高于超声组（P＜0.05）。超声组放置0～6 h及36～48 h样品的ATPase活力变化不显着（P＞0.05），而放置12～24 h肌动球蛋白的ATPase活力显着低于放置0～6 h及36～48 h（P＜0.05）。
5. 肌动球蛋白CD光谱变化分析
随着放置时间的延长，对照组192 nm波长处正峰和208 nm波长处负峰峰强度均呈先增大后减小趋势，超声组则相反，而α-螺旋含量与峰强度成正比。
6、肌动球蛋白Zeta电位变化分析
超声处理前后肌动球蛋白的Zeta电位均为负值，说明肌动球蛋白带负电荷，分子间表现为静电斥力。随着放置时间的延长，超声组Zeta电位绝对值先增大后减小，在放置24 h时最大，即静电斥力先增大后减小，对照组则相反。
7、肌动球蛋白粒径变化分析
超声处理使蛋白的粒径较对照组显着减小，而对照组蛋白粒径随放置时间的延长呈先增大后减小趋势。对照组未经处理，鹅胸肉自然成熟解僵的过程也是肌动球蛋白形成和解离的过程，其粒径与肌动球蛋白的形成呈正相关。而超声波的“空化效应”产生极强的物理力，导致肌原纤维破碎，加快了肌动球蛋白的降解，使大分子蛋白分解为小分子，蛋白颗粒更为均匀有序，因此随着放置时间的延长，超声组蛋白粒径变化不大。
8、肌动球蛋白静态流变特性的变化分析
在0～0.3 s-1时对照组和超声组黏度均急剧下降，0.3～10 s-1时降速变缓，最终黏度趋于0，且超声组肌动球蛋白黏度显着低于对照组。
9、肌动球蛋白组织蛋白酶活力变化分析
超声组肌动球蛋白的组织蛋白酶活力显着高于对照组。随着放置时间的延长，对照组组织蛋白酶活力整体变化不显着。
对照组放置0～36 h时组织蛋白酶B活力无显着变化（P＞0.05），放置36～48 h时组织蛋白酶B活力显着升高（P＜0.05）。
超声组组织蛋白酶B、D、H的活力随着放置时间的延长呈先升高后下降趋势，且在超声处理后12 h时酶活力最高。
10、肌动球蛋白SEM观察结果
超声组肌动球蛋白颗粒显着小于对照组，随着放置时间的延长，对照组肌动球蛋白由规则、紧密变得松散，聚合的蛋白变为小分子颗粒，蛋白粒径越来越小，与肌动球蛋白粒径变化结果相符。超声组放置48 h时肌动球蛋白排列重新变得有序，但粒径和形态与对照组相比仍具有显着差异。
结 论
与对照组相比，超声组肌动球蛋白构象发生改变，ATPase活力、蛋白粒径以及静态流变性均明显降低，Zeta电位明显升高，组织蛋白酶B、D、L、H活力均明显升高，蛋白表面微观结构发生明显变化，由完整且有序排列的肌动球蛋白结构变为破碎、无序的蛋白颗粒。因此，超声处理可改变肌动球蛋白的构象，促进肌动球蛋白解离，使肌动球蛋白由大分子聚合物解离为小分子蛋白，本研究为超声嫩化鹅胸肉提供了理论依据。
