西北农林科技大学食品科学与工程学院的魏君慧、薛 媛、冯 莉等人以杏鲍菇为原料， 对杏鲍菇分离蛋白（Pleurotus eryngii protein isolate，PEPI）和杏鲍菇清蛋白（Pleurotus eryngii albumin，PEA）的理化性质、功能特性进行研究，为杏鲍菇的综合利用以及相关蛋白产品的进一步开发应用提供实验支撑。
1、杏鲍菇的基本组成成分及蛋白组分分析
杏鲍菇水分、粗纤维、总糖以及灰分质量分数（以干质量计）分别为（7.23±0.06）%、（7.66±0.17）%、（34.98±0.66）%、（4.99±0.04）%；蛋白质量分数为（17.57±0.90）%，高于云耳（Auricularia auricula）（10.3%）、银耳（Tremella fuciformis）（9.6%）及岩耳（Umbilicari）（9.0%）的蛋白质量分数；粗脂肪质量分数仅为（0.76±0.02）%，说明杏鲍菇是一种高蛋白低脂肪的营养食品，可作为一种潜在的蛋白来源。
2、PEPI和PEA氨基酸组成及营养评价
天冬氨酸和谷氨酸均为酸性氨基酸，是PEPI和PEA氨基酸的主要成分，分别占12.84%、14.60%和10.91%、9.52%，与大多数贮藏蛋白相一致。PEPI和PEA含有人体所必需的8 种氨基酸，必需氨基酸占总氨基酸的比例分别为40.80%和40.51%，略低于乳清蛋白（44.10%）；必需氨基酸与非必需氨基酸的比值分别为0.689 2和0.680 8，高于大豆蛋白（0.480 4），均符合FAO/WHO提出的理想蛋白质规定（40%和0.6），表明杏鲍菇蛋白可作为一种优质的蛋白来源。
3、PEPI和PEA表面疏水性、巯基和二硫键含量结果
PEA的表面疏水性（265.25）显着高于PEPI（164.27）（P＜0.01），与之前研究报道的白木通种子（Akebia trifoliata var.australis）的结果相似。表面疏水性有差异可能是由于蛋白质的氨基酸组成、三级构象不同所致。此外，蛋白在溶液中通过疏水相互作用或二硫键聚集发生折叠，降低表面疏水性。
4、PEPI和PEA的热稳定性分析
PEA的变性温度（100.98 ℃）低于PEPI（108.27 ℃），其可能原因是PEA二硫键含量较低。ΔH反映蛋白分子的疏水性和亲水性以及聚集程度，与蛋白二级结构的有序含量有关，吸热峰表示蛋白分子由于加热经历解折叠过程。PEA的热变性焓（65.34 J/g）小于PEPI（86.44 J/g），推断其β-折叠有序结构所占比例较低，分子相对舒展，分子内部疏水性残基较多。
5、PEPI和PEA的溶解性结果
随着pH值的增大，PEPI和PEA的溶解性先降低后升高，在pH值为4时蛋白分子表面正负电荷相等，处于中性状态，溶解性最小；当pH值小于或大于4时，蛋白分子表面出现较多的正或负电荷，静电斥力作用和蛋白离子水合作用增加，溶解性升高。这些结果与之前鸡腿菇蛋白、黑木耳蛋白及羊肚菌蛋白研究结果类似。当pH值为7时，PEPI和PEA的溶解性均小于大豆蛋白（36.46%）和鸡蛋蛋白（91.39%）。此外，pH值在2～3之间时，PEPI溶解性较低，可能与其等电点较低有关。当pH值大于3时，PEPI的溶解性较高，这与其总巯基含量较高、表面疏水性较低相符。
6、PEPI和PEA的持水性和持油性分析
PEPI的持水性（3.58 mL/g）显着高于PEA（1.64 mL/g）（P＜0.05），PEPI持水性较大的原因可能是极性氨基酸残基较多，与水分子的作用较强。当蛋白的持水性为1.49～4.71 mL/g 时，较适合用于如汤、肉汁等黏性食品及焙烤食品。
7、PEPI和PEA的起泡性和泡沫稳定性分析
在pH 2～10范围内，PEPI和PEA的起泡性先减小后增大，pH值为4时，PEPI和PEA的起泡性最低。这可能是由于在等电点时，蛋白溶解度低，蛋白沉淀较多，导致结合空气-水界面的蛋白不足，蛋白起泡性较小。随pH值的升高，蛋白质的净电荷增加，削弱了疏水性相互作用，增加了蛋白的柔韧性，起泡性得到提高。此外，PEPI的起泡性高于PEA，可能是因为PEPI在水中易溶，并且与水的作用增强后会提高蛋白的伸展性，气泡形成能力提升。除pH值为8外，PEA的泡沫稳定性高于PEPI。
8、PEPI和PEA的乳化性和乳化稳定性
在PEPI和PEA等电点处，净电荷几乎为零，其胶体作用较弱，乳化性较小，分别为31.52 m2/g和51.79 m2/g；除pH 4外，PEPI乳化性相比PEA较高，蛋白乳化性与pH值的关系跟溶解度与pH值关系相似。有研究表明，乳化性可能受溶解度和表面疏水性单独或交互作用的影响。此外，蛋白表面疏水性的增强和蛋白表面亲水-疏水的平衡可以抑制蛋白与水的相互作用，提高蛋白的柔韧性，使蛋白扩散到空气-水界面速率更快。PEPI和PEA乳化稳定性随pH值升高呈现先降低后升高的趋势。
9、PEPI和PEA的傅里叶变换红外光谱分析
PEPI和PEA的光谱相似，有几个特征峰发生了变化，说明PEPI和PEA的氨基酸残基不同。蛋白质在红外区有若干特征吸收带，其中酰胺I带（1 600～1 700 cm－1）的谱峰主要与氨基酸残基的C＝O伸缩振动有关，反映α-螺旋、β-折叠、无规则卷曲和β-转角结构等信息。
10、PEPI和PEA的扫描电镜分析
PEA表面呈山脊状，局部有空洞，结构较为紧密；PEPI表面多孔，且孔径较小，呈蜂巢状。蜂巢结构具有良好的物理截留作用，主要改善蛋白的持水和持油性。由此推断，PEPI的持水和持油性较好可能与其结构有关。
结 论
杏鲍菇干粉中蛋白质量分数为17.57%，PEA占总分离蛋白组分的81.12%。PEPI和PEA中均含18 种氨基酸，其中天冬氨酸和谷氨酸是主要氨基酸，苏氨酸、异亮氨酸、赖氨酸等必需氨基酸含量高于FAO/WHO的推荐值。与PEPI相比，PEA表面疏水性较高，总巯基含量、溶解性和持水性较低；PEPI的含硫氨基酸含量较多，二硫键含量高，热变性温度高，有序结构（α-螺旋＋β-折叠）含量高于PEA，二级结构较稳定。PEPI和PEA的溶解性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性随pH值变化均呈现先减小后增大的趋势。PEPI呈蜂巢结构，物理截留作用较好，持油性高于PEA。在中性环境下，PEPI相比PEA具有较好的理化和功能特性。本研究结果为杏鲍菇蛋白产品开发及在食品加工中的应用提供实验支撑。
