结果发现，与正常小胶质细胞对比，模式识别受体SRA（scavenger receptor A）及TLR2受体（toll-like receptor 2）被相应抗体阻断的小胶质细胞在受到Aβ42蛋白激活时，p38-MAPK的磷酸化水平显着降低；TLR2受体被其抗体阻断后小胶质细胞对Aβ42的吞噬量降低，说明该模式识别受体激活状态影响胶质细胞吞噬能力，该过程与p38-MAPK的磷酸化水平相关。而受体内吞抑制剂对小胶质细胞的Aβ42蛋白的吞入量没有显着影响，说明上述细胞对寡聚物Aβ42的吞入过程并非经典的受体内吞过程。TLR家族受体有望成为阿尔茨海默病(Alzheimei Disease, AD)免疫治疗的潜在治疗靶标。
阿尔茨海默病(Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ'ｓ Ｄｉｓｅａｓｅ，ＡＤ)是一种老年神经退行性疾病，其病因复杂，已有的 β淀粉样蛋白毒性学说认为，寡聚形态的 Ａβ ４２(ｏＡβ ４２ )引起的细胞毒性最终导致神经细胞功能紊乱，甚至凋亡，是 ＡＤ 发生的重要环节。
在脑内 Ａβ ４２ 形成聚集物的早期利用脑内小胶质细胞的吞噬作用对其进行清除是极具希望的ＡＤ疗法 。小胶质细胞的模式识别受体(ＰＲＲ)根据其功能性质可分为两类:识别异物的病原感受器受体(ＴＬＲｓ)家族(如 ＴＬＲ２)和清除异物的清道夫受体 ( ｓｃａｖｅｎｇｅｒ ｒｅｃｅｐｔｏｒｓ，ＳＲｓ) 家族，如ＳＲＡ、ＳＲＢ、ＣＤ３６受体等；两类受体分别负责机体内异物或病理性蛋白的识别与清除，并通过交互作用完成固有免疫过程。现已证实小胶质细胞表面特定模式识别受体参与 ＡＤ 过程中 Ａβ ４２ 蛋白清除的信号传递，该过程中吞噬作用的肌动蛋白重组过程需要 ｐ３８￣ＭＡＰＫ 激酶的激活，但清道夫受体如何调节其配体作用后的最终反应还不清楚。
本研究通过测定小胶质细胞清道夫家族(ＳＲｓ)受体和ｔｏｌｌ 样受体 ２(ＴＬＲ２)在 Ａβ ４２ 诱导的小胶质细胞中对 ｐ３８￣ＭＡＰＫ 磷酸化信号水平的影响，探讨清道夫家族受体和 ｔｏｌｌ 样受体在该吞噬信号传递过程中的作用，以期研究胶质细胞被 ｏＡβ ４２ 诱导时，ＳＲＡ 受体和 ＴＬＲ２ 受体的状态对 ｐ３８￣ＭＡＰＫ 磷酸化信号水平的影响，并进一步研究 ＴＬＲ２ 受体被其抗体和时，细胞对 ｏＡβ ４２ 的吞噬量的变化，从而为在分子水平调节胶质细胞与 Ａβ ４２相互作用的受体激活剂、基因封闭剂等 ＡＤ 免疫疗法提供参考。
