由于自由基可以促进蛋白质发生氧化反应，因此来自北京食品科学研究院的赵冰、李素和张顺亮等人以猪肉中提取的肌原纤维蛋白为研究对象，以H2O2产生的羟自由基为介导，研究蛋白氧化对肌原纤维蛋白构效关系的影响，以期为肉制品加工品质的提高提供理论和技术支持。
肌原纤维蛋白氧化程度分析
H2O2浓度对肌原纤维蛋白羰基质量摩尔浓度的影响
随着H2O2浓度的增加，蛋白质羰基的质量摩尔浓度逐渐增加，这是由于H2O2浓度越高，产生的羟基自由基浓度越高，这些自由基不断攻击蛋白质的氨基酸侧链，造成蛋白质的羰基质量摩尔浓度越高，因此，可以直观地反映出蛋白质的氧化程度。
H2O2浓度对肌原纤维蛋白巯基质量摩尔浓度的影响
随着H2O2浓度的增加，蛋白质巯基的质量摩尔浓度逐步降低，在H2O2浓度低于1.0 mmol/L时，巯基的变化比较小；当H2O2浓度超过1.0 mmol/L时，巯基的质量摩尔浓度迅速下降；在H2O2浓度为5.0 mmol/L时，巯基的质量摩尔浓度仅为0.13 nmol/mg pro，表明半胱氨酸的氧化状态急剧上升。因此，巯基含量的变化也反映出蛋白质的氧化程度在逐渐增加。
H2O2浓度对肌原纤维蛋白二酪氨酸含量的影响
随着H2O2浓度的增加，二酪氨酸的含量逐渐升高，表明蛋白质的氧化程度越来越高，这与前面蛋白质中羰基和巯基含量的变化相吻合。
肌原纤维蛋白凝胶特性分析
H2O2浓度对肌原纤维蛋白凝胶强度的影响
随着H2O2浓度的增加，凝胶强度逐渐降低。
H2O2浓度对肌原纤维蛋白凝胶保水性的影响
肌原纤维蛋白凝胶的保水性随着H2O2浓度的增加，呈现出现逐渐降低的趋势，当H2O2浓度低于5.0 mmol/L时，蛋白质凝胶的保水性无明显变化。当H2O2浓度达到10.0 mmol/L时，蛋白凝胶保水性降低明显，与未添加H2O2组的蛋白凝胶相比，蛋白凝胶保水性降低15.49%。
肌原纤维蛋白表面疏水性分析
肌原纤维蛋白的表面疏水性随着H2O2浓度的增加而升高，但是在低浓度时表现的并不明显，当浓度超过10.0 mmol/L时，蛋白质的表面疏水性逐渐增加，H2O2浓度为20.0 mmol/L时，表面疏水性达到29.66 μg。
肌原纤维蛋白流变学特性分析
随着温度的上升，在40～50 ℃之间形成一个变化的波峰，在47 ℃左右达到峰值，经过缓慢下降后在52 ℃又开始上升直至平稳。47 ℃左右的峰值随着蛋白氧化程度的增加而降低，当H2O2浓度为20.0 mmol/L时，峰值已经非常地弱，趋于平缓，这是由于蛋白氧化改变了肌原纤维蛋白的凝胶特性，导致蛋白质结构被破坏。
肌原纤维蛋白结构分析
傅里叶变换红外光谱分析肌原纤维蛋白二级结构变化
不同浓度H2O2处理的蛋白质二级结构发生了明显的变化，随着H2O2浓度的升高和蛋白质氧化程度的增加。
肌原纤维蛋白扫描电子显微镜分析
随着H2O2浓度的增加，肌原纤维蛋白形成凝胶的结构表现出明显的差异（圆圈所示）。0.0 mmol/L极为空白组肌原纤维蛋白形成的凝胶结构致密紧实，空隙较小而且整体分布均匀；而随着H2O2浓度的增加，形成的凝胶结构空隙逐渐加大，不均匀性增强，因此，对凝胶结构造成了明显的影响和破坏。
结 论
H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化，蛋白质的氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加；肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化，蛋白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低，表面疏水性呈现出增加的趋势；随着H2O2浓度的升高，结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏，蛋白质由稳定的结构向不稳定转变；通过扫描电子显微镜观察蛋白凝胶的网状结构，表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。
